酶是对其特异性底物起高效催化作用的蛋白质，是体内最重要的生物催化剂。 单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质。 结合酶由酶蛋白和辅助因子组成。 酶蛋白决定酶促反应的特异性，辅助因子决定酶促反应类型。 辅助因子根据与酶蛋白结合的紧密程度不同可分为辅酶与辅基。 金属离子和B族维生素及其衍生物参与辅酶或辅基的组成。

酶活性中心是酶分子中能与底物特异地结合并将底物转化为产物的具有特定三维结构的区域。 活性中心内外的必需基团是维持酶活性所必需。

同工酶是指催化的化学反应相同，酶分子结构、理化性质乃至免疫学特性均不同的一组酶。 检测血清同工酶活性对于疾病的器官定位具有诊断价值。

酶促反应具有高效性、高度特异性、高度不稳定性和可调节性。 酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应和定向排列、表面效应、多元催化使酶发挥高效催化作用。

酶促反应速率受多种因素的影响，如酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等。 底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。 K _m值是反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度，一定程度上可反映酶和底物的亲和力大小。 酶促反应在最适温度和最适pH时活性最高。 酶的抑制作用包括不可逆性抑制和可逆性抑制两种。 三种可逆性抑制作用的特点：竞争性抑制剂存在时 K _m增大， V _max不变；非竞争性抑制剂存在时 K _m不变， V _max下降；反竞争性抑制剂存在时 K _m和 V _max均降低。

机体对酶的活性与含量的调节是调节代谢的重要途径。 别构调节与酶的化学修饰是机体快速调节酶活性的重要方式。 体内有些酶以无活性的酶原形式存在，只有在需要发挥作用时才转化为有活性的酶。 酶含量的调节包括酶蛋白合成的诱导和阻遏，以及对酶降解的调节。

根据酶催化反应类型将其分为六大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类。

酶与疾病的发生、诊断和治疗都关系密切，酶还在医学其他领域得到应用。